Udruženje imunih kompleksa. Mehanizmi za odvajanje antitijela-antigen

Nedavno je zajednički mehanizam udruživanja i disocijacija kompleksa kao što su antitijelo-antigen ili enzima - inhibitor, uzimajući u obzir dinamičke karakteristike proteina i njegove interakcije sa vodom. U slučaju imunoglobulina smatra se da aktivni centar i druge nepolarne šupljine IgG između varijabla i konstantna domena Fab-fragmenata između podjedinica IgG i između domena FC-fragmenti mogu naglo se iz "otvorenog" država "zatvoren" i obrnuto, sa raseljavanje ili sorpcije određenu količinu vode.

odgovarajuće promjene svojstva vode se smatraju kao tranzicija blizu fazu prve vrste (tj. e., bez promjene u slobodnoj energiji, ali sa naglim promjena entalpija, entropija i toplotni kapacitet). Tako pretpostavlja visok stupanj reda molekula vode na otvorenom i proteina šupljine stroge zahtjeve za geometriju i svojstva šupljina u ovoj državi.
Razlika u voda slobodan energije, nalazi se u otvorenom šupljine u neuredno države i kvazi-kristalne, nazvan clusterophilic interakcije.

Udruženje epitopa aktivni centar u pratnji uništenje naručenih strukture vode i zapremine u vanjskom okruženju. Otvoreno stanje kada to je destabilizirana i zatvoren - stabilizacije ne-kovalentnih veza sa aktivnim stranice odrednica. Disocijacija je obrnuti proces.

Prema tome, maksimum Stopa Udruženje konstanta k + l određuje učestalost prijelaza aktivne stranice iz otvorenog u zatvoreno. Ako uzmemo K + 1 ~ 108 M-1s-1, to znači da je, prema Eyring jednadžbu slobodna energija aktivacije tranzicije od oko 6,5 kcal / molu aktivne stranice.

Smatra se da je između stanje proteina šupljine interakcija postoji. Stoga, brze promjene u dinamičko ponašanje aktivnog centra djelovanjem antigena izaziva proces opuštanja, što je rezultiralo u sličnim promjenama u karakteru fluktuacija preostalih IgG karijesa. Ovaj proces je praćen rastom u vezivanju konstanta ligand proteina stabilnost i kompaktnost.

dobiti izraz, vezivanje stopa udruživanja i konstanta disocijacije od vezivanja konstanti sa tranzicijom stopama aktivnog centra i drugih antitijela šupljina iz zatvorenom stanju na otvorenom i obrnuto. Posljedice koje proizilaze iz njih, dobro se slažu s eksperimentalnim podacima.

imunoglobulini do sada postao jedan od najviše temeljito proučavali proteina i na taj način predstavlja vrlo pogodan objekt za dalje studije njihove imovine i mogućnosti, i znanje proteina koji doprinose fizike u cjelini.

u oblasti genetičkih istraživanja propis biosinteze imunoglobulina rezultiralo fundamentalno novih otkrića od velike važnosti ne samo za imunologiju, ali i za molekularnu biologiju i genetiku. Sledeći članak se bavi organizacijom genetskog materijala koji kontrolira formiranje polipeptidnih lanaca imunoglobulina u sisara.