Klase imunoglobulina. Struktura imunoglobulina lanaca

Video: SWIFT - 13. Nastava i strukture

trenutno antitijela vremena a neki koji su im bliski proteina pripadaju posebnu grupu glikoproteina zove imunoglobulina. Svi oni imaju nekoliko zajedničkih karakteristika: a blizu antigeni i kemijska svojstva, na istim principima izgradnje molekula i zajedničke filogenetski porijekla. Navodno, sve imunoglobulini - kao "normalno" i "nenormalan", naći u povećane količine u određenim proliferativni bolesti limfnog sistema - su antitijela na bilo koji antigen.

molekula imunoglobulini, Kao što je navedeno u uvodu, to je izgrađena od "teških" i "light" polipeptidnih lanaca. imunoglobulin klase razlikuju u teške lance. Kod ljudi postoji pet klasa proteina (IgG, IgM, IgA, IgD i IgE), teške lance koji su redom u grčka slova, A i E.

laki lanci molekula ljudski imunoglobulin, a većina životinja su dva tipa: kapa i lambda. Obje vrste lakih lanaca mogu biti dio molekula svih klasa imunoglobulina. Molekula i polimernih IgA IgM molekula sadrže, pored toga, jedan J-lanac, i polimerni IgA - također zove sekretorni komponentu.

Obično, većina antitijelo To se odnosi na klase IgG. U početnom periodu imunološkog odgovora, međutim, mnogo antitijela pripada IgM, koji su po svemu sudeći najviše filogenetski star. IgA imaju sposobnost da prodre u tajne -. Pljuvačke, kolostrum, crijevnih sokova i drugih Reagin tip antitijela su IgE.

Struktura imunoglobulina lanaca

figuring slijed amino kiseline u peptid lanac imunoglobulina komplikuje heterogenost ovih proteina. Antitijela na antigen, izolovana čak u svom čistom obliku je gotovo uvijek uniformi. Jedan od razloga za to heterogenost prvo treba pozvati prisustvo većine antigene nekoliko antigeni odrednica, koja se bavi proizvodnjom raznih specifičnosti antitijela.

Osim toga, čak i antitijela na jedan determinanta mogu da pripadaju različitim klasama i podklase imunoglobulina. Dalje treba napomenuti da je u toku imunološku reakciju može promijeniti svojstva samih antitijela.

Mogućnost studiranja hemijske strukture imunoglobulini To je nakon otkrića tzv patoloških imunoglobulina naišli na neki limfoproliferativni bolesti kod ljudi i životinja. Ovi imunoglobulini su vrlo slični u normalu, ali se razlikuju od njih homogenost. Nedavno sprovedeno istraživanje da dobije homogena antitijela imunizacije sa antigenima homogena.

U nekim slučajevima je bilo moguće razviti dovoljno veliki iznositi homogena pripreme, pogodan za određivanje aminokiselina ostataka sekvence u njihovim polipeptidnih lanaca.

Mnogo je urađeno od 1965. godine na dekodiranje primarnu strukturu peptid lanaca imunoglobulina, koji je 1969. godine obilježen velikim uspjehom: bend Edelman je instaliran kompletan slijed aminokiselina oba lanca jednog imunoglobulina (IgG l EU) (Edelman, 1973).

Najvažniji rezultat istraživanja bio je otkrivanje teških i lakih lanaca dva oštro različita područja - varijabla (V) i konstanta (C). Kola ove klase (podklasa) vrstu i razlikuju se samo u slijedu V-domena (idiotipska varijacija), dok je C regiji su identične, osim za male razlike koje određuju alelne (allotipicheskie) varijacije. U isto vrijeme, razlike između klasa (potklase) i različite vrste kola određuju strukturu C-regije (izotopa varijacija).

Ovaj neobičan struktura lanaca će biti jasno, ako se sjećate, koja je njihova biološke funkcije. Glavna svrha imunoglobulina kao antitijela je formiranje kompleksa antigena, iu tom smislu oni su vrlo specifične i vrlo različiti jedni od drugih. U isto vrijeme u skladu sa različitim specifičnostima antitijela dijele niz bioloških funkcija: dopunjuju fiksacija, fiksacija na membrani i prolaze kroz njih. Ova nekretnina dvojnost se ogleda u odgovarajućem dualne strukture.

očigledno, strukture V-regija On određuje specifična svojstva antitijela, jer su izgraditi aktivno mesto, dok je C regiji pružaju osobine zajedničke svim antitijela ove klase i vrste.