Glavne kemijske komponente živih organizama

Video: Hemijski sastav ćelija

Ovaj članak će se dati pregled strukture i funkcije glavnih hemijskih komponenti živih organizama potrebnih za razumijevanje glavnih prednosti materijala. Detaljnije u ovom dijelu materijala smatra se u toku organsku kemiju i biokemiju.

Fundamentalnu ulogu u strukturi i aktivnost organizama igrati proteina (proteina) - dušičnih organskih makromolekula supstance, izgrađene od aminokiselina. Većina bioloških funkcija proteina se vrši ili direktno učešće. Proteini - osnovni i neophodna komponenta svih organizama. U prirodi, postoji oko 10 10 - 10 12 različitih proteina odgovoran za živote više od 2 miliona vrsta organizama svih stupnjeva težine - od virusa na ljude.

Molekularne proteini težine u rasponu 10000-1000000. Uprkos razlikama u strukturi i funkcijama, elementarni sastav proteina neznatno varira. Proteini sadrže (% na suhu tvar): 50 ... 55% ugljika, 21. ..23% kisika, 15 ... 17% dušika, 6 ... 7% vodika, 0,3 ... 2 5% sumpora. Sastav pojedinih proteina se nalaze kao fosfor, jod, željezo, bakar, selen i neki drugi makro i mikroelemenata u raznim, često vrlo male, količinama.

Struktura proteina živih organizama i uključuje 19 amino kiseline u kojima su amino i karboksilne grupe vezan za isti atom ugljenika i imino kiseline prolin. Sve ove kiseline se nazivaju proteinogena (često prolin nije izolovan i uključuju dvadeset proteinskih amino grupe). Mi smo dati ime proteinskih amino kiseline i njihovi latinski pismo i jedno pismo oznake: alanin (Ala, A), arginin (Arg, R), asparaginska kiselina (Asp, D), asparagin (Asn, N), Valin * (Val, V), histidin (Njegova, H), glicin (Gly, G), glutaminska kiselina (Glu, E), glutamina (Gin, Q), izoleucin * (on sam), leucin * (Leu, L), lizin * (Lys, K ), metionin * (Met, M) prolin (Pro, P), serin (Ser, S), tirozin (Tyr, Y), treonin * (THR, T), triptofan * (Trp, W), fenilalanin * ( Phe, F), cistein (Cys, C) (simbol * u rekao sekvence tzv esencijalne aminokiseline koje sintetiziran samo o biljkama, a ne sintetiziran u ljudskom tijelu). Ako je iznos ovih aminokiselina u ishrani je nedovoljna, normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog tijela je poremećena.

Amino kiseline - što je heterofunctional spoj. molekula aminokiselina sadrži mnoštvo funkcionalnih grupa: amino grupa -NH2, karboksilna grupa -COOH i radikali R, koji imaju drugačiju strukturu:

molekula aminokiselina sadrži nekoliko funkcionalnih grupa

Priroda raznolika radikala: atom vodonika na ciklične jedinjenja. To radikala definirati strukturnih i funkcionalnih svojstava aminokiselina.

U vodenoj otopini pri pH vrijednosti blizu neutralne aminokiseline postoje kao zwitterions NH3 + CHRCOO-.

Sve amino kiseline, osim za najjednostavnije aminoacetic kiseline (glicin) imaju asimetričan atom ugljenika - C * - i mogu postojati kao dva optička izomera (enantiomera): L i D-. Sastav svih ispitivanih proteina sada uključuje samo amino kiseline L-serije, u kojoj je, kada se gleda asimetrični atom iz H atoma, grupa -NH3 +, -COO" i radikalni -R uređen kazaljke na satu. Jednostavan proteina (proteina) sastojati samo od ostataka belkov- kompleksa proteina (proteid) sadrže protein (apoproteina) i ne-protein (protetski grupa) dijelova.

Svaki protein ima svoj, svojstvena amino aranžman kiselina sekvence. aminokiselinskih ostataka povezani peptida ili amid (-CO-NH-) veza između a-amino i a-karboksilne skupine. Prema broju ostataka a-amino kiseline koje su uključene u izgradnju peptida, oligopeptida napravi razliku (tri- do decapeptides) i polipeptida. Imena peptida formiraju odgovarajući a-amino imena kiseline i aminokiseline uključene u formiranje peptidne veze zbog karboksilne grupe, pripremljen je -yl sufiks. Na kraju ove amino grupa sa slobodnim vodonik se označava sa H, a na kraju sa slobodnim karboksilna grupa - simbol OH, na primjer: H-Val-Ser-OH - valilserin.

Protein kao biološki smisao struktura može biti jedan polipeptid ili više polipeptida koji predstavljaju rezultat nekovalentnih interakcija jednog kompleksa.

Ekskluzivno vlasništvo proteina - samoorganizovanju struktura, i.e., sposobnost da spontano proizvesti određene svojstvena samo ovaj protein prostorne strukture. Utvrđeno je da su svi proteini su izgrađeni na istom principu i imaju četiri nivoa organizacije: primarne, sekundarne, tercijarne, a neki od njih - i kvartarnih strukture.

Slijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidni lanac spoj se naziva primarna struktura proteina (Sl. 1). To je linearni lanac aminokiselina (polipeptid) raspoređenih u nizu sa jasnim genetski utvrđenim rotacije i međusobno povezani peptidnih veza.

Sl. 1. Primarna struktura proteina

Do danas, sekvence aminokiselina postavljen na nekoliko tisuća različitih proteina. Snimanje strukture proteina u obliku detaljnih strukturnih formula glomazan i ne intuitivno. Stoga, koristite skraćenica - tri pismo ili single-koda. Kada snimate u redoslijedu aminokiselina polipeptidni ili oligopeptid lanaca koristi skraćeno simbole pretpostavlja, osim ako je izričito navedeno da je a-amino skupina na lijevoj i a-karboksilna grupa - na desnoj strani.

Sekundarne strukture nazivaju konformacije, koji formira polipeptid lanac. Sekundarna struktura ima najviše proteina, međutim, nisu uvijek u cijelom lancu polipeptida. Zbog vodikove veze između peptida grupa i - aminokiselinskih ostataka steći spiralni oblik polipeptidna lanca (a - struktura). Vodikove veze može pružiti spoj i okolnih (izdužena) polipeptidni lanci iz drugih tipova sekundarne strukture - struktura (struktura oduzet stanja, oduzet sloj).

Informacije o izmjeni aminokiselinskih ostataka u polipeptidni lanac (primarne strukture) i prisustvo proteina spiralizovani, slojevita i poremećeni fragmente istih (sekundarna struktura) ne daje potpunu sliku bilo kojeg obima, niti oblik, pa čak ni na relativne pozicije sljedećim polipeptidni lanac u odnosu na druge. Ove karakteristike strukture proteina utvrditi kada proučavanje tercijarne strukture, koja se odnosi na opći položaj u prostoru molekula jednog ili više polipeptidnih lanaca povezanih nekovalentnih obveznica.

Među obveznicama koje drže tercijarne strukture, treba imati na umu:
a) disulfid mosta (-S-S-) između dva cistein ostataka;
b) Ester mosta (između karboksilne i hidroksilne grupe);
c) soli mosta (između karboksilna grupa i amino grupa);
g) vodikove veze između grupa -CO- i -NH.

Tercijarnu strukturu objašnjava specifičnost molekula proteina, njegova biološka aktivnost.

Većina prostorne organizacije proteina tercijarne strukture završava, ali za neke od proteina s molekulskom masom većom od 50 100 000 ... građeni od nekoliko polipeptidnih lanaca je karakterističan kvartarnih strukture. Suština ove strukture je da kombinirati nekoliko polipeptidnih lanaca sa svojom primarnom, sekundarnom i tercijarnom strukturom u jednom kompleksu

Uništavanje obveznica koje stabiliziraju kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture, što je dovelo do dezorijentacije i konfiguracija molekule proteina, agregacije, modifikacija fizičkih svojstava (topljivost, viskoznost) i kemijske aktivnosti, smanjenje ili potpuni gubitak biološke funkcije se zove denaturacije proteina. Primarnu strukturu, a time i kemijski sastav proteina se ne mijenja.

SV Makarov, TE Nikiforov, NA Kozlov

Udio u društvenim mrežama:

Povezani