Struktura vezivnog tkiva, funkcija, sastav

Karakteristike hemijsku strukturu vezivnog tkiva

Vezivno tkivo je i do 50% po masi ljudskog tijela. To je veza između svih tkiva tijela. Postoje 3 vrste vezivnog tkiva:
- stvarni vezivnog tkiva;
- hrskavičav vezivnog tkiva;
- koštanog i vezivnog tkiva
Vezivno tkivo može obavljati kao samostalni funkciju i uključiti što slojeve u drugim tkivima.

Funkcija vezivnog tkiva

1. Struktura
2. Pružanje konstanta propusnosti tkiva
3. Pružanje vode soli ravnotežu
4. Učešće u imuni sistem organizma

Sastav i struktura vezivnog tkiva

Vezivnog tkiva razlikujemo: Međućelijska (GLAVNI) SUPSTANCU stanični elementi fibrilacije (kolagenih vlakana). Karakteristike: međustaničnu tvar je mnogo više od elemenata ćelije.

Međućelijski (glavna) SUPSTANCU

Nalik na žele dosljednost osnovnog materijala zbog svog sastava. Osnovni materijal - visoko hidratiziranog gel koji se formira makromolekularni spojevi čine do 30% po težini međućelijski supstance. Preostalih 70% - je voda.
Visoke molekularne komponente su proteina i ugljikohidrata. Ugljikohidrata u svojoj strukturi su heteropolisaharida - GLYUKOZOAMINOGLIKANY (GAG). Ove heteropolisaharida izgrađena od disaharid jedinica, koje su njihove monomera.

Prema monomera strukturi razlikujemo vrste GAG ​​7:
1. Hijaluronska kiselina
2. Chondroitin-4-sulfat
3. Chondroitin-6-sulfat
4. Dermatan
5. keratan
6. heparan sulfat
7. Heparin

Monomera različitih GAG su izgrađeni na istom principu. Prvo, njihova struktura uključuje hexuronic kiselina: beta-D-glukuronska kiselina, beta-L-Iduronska kiseline. U nekim GAG umjesto beta-D-glukuronska kiselina se nalazi beta-D-galaktoze:




Druga komponenta je monomer GAG amin. Hexosamines predstavio glukozamin i galactosamine, a često i njihova acetil derivati: beta-D-N-acetylglucosamine, beta-D-N-acetylgalactosamine:





U sklopu hexuronic kiseline monomera i hexosamine povezan 1,3-beta-glikozidne veze. Izuzetak - heparin (njegov alfa-1,3-glikozidne povezanost). Između monomera 1,4-beta-glikozidne povezanost (heparin - 1,4-alfa glikozidne povezanost) (vidi sliku). GAG struktura različitih monomera i njihove iznose, odnose između njih.

HIJALURONSKA KISELINA



Molekularne težine ovog polimera - do 1.000.000 Da. Monomera izgrađen od glukuronskom kiselinom i N-acetylglucosamine. Unutar monomer - 1,3-beta-glikozidne veze između monomera - 1,4-beta-glikozidne veze. Hijaluronska kiselina može biti u slobodnom obliku i u složenim agregata. To je jedini predstavnik GAG, koji se ne sulfatnog.

hondroitin sulfat




2 tipa: kondroitin-4-sulfat i hondroitin-6-sulfat. Razlikuju ostatak aranžman mjesto sumporne kiseline. Svi oni sadrže ostatke sumporne kiseline. Monomer hondroitin sulfat napravljeni od glukuronskom kiselinom i N-atsetilgalaktozaminsulfata. Pronađeno u ligamenata zglobova i tkiva zuba.

Dermatan sulfat




Njegova monomera je izrađen od Iduronska kiseline i galactosamine-4-sulfat. On je jedan od konstruktivnih dijelova hrskavice tkiva.

Keratan sulfat




Monomer keratan sulfat se sastoji od galaktoze i N-acetylglucosamine-6-sulfat.

Heparan sulfat i heparin



Oni su visoko sulfatnog (monomera 2-3 sumporne kiseline talog). Sastav se sastoji od glucuronate-2-sulfat i N-acetylglucosamine-6-sulfat.

Long polisaharid lanci se formiraju u globula. Međutim, ove kuglice labave (nemaju kompaktan slaganje) i zauzimaju relativno velika količina. GAG su hidrofilni jedinjenja koja sadrže mnoge hidroksilne grupe koje imaju značajan negativni naboj (mnogi karboksilne i sulfo grupe). Značajan negativni naboj promovira poštivanje nju pozitivno nabijene katjonima kalij, natrij, kalcij, magnezij. Ovo dodatno povećava sposobnost da zadrži vodu, i promovira disocijacije molekula ovih supstanci u vezivnom tkivu.

GAG su dio kompleksa proteina pod nazivom proteoglikana. GAG se proteoglikana u 95% svoje težine. Preostalih 5% težine - to je protein. Proteina i ne-proteinske komponente proteoglikana su vezani jaka, kovalentne veze. Kako je proteoglikana molekula?




Komponenta proteina - ovo je poseban COR-proteina. Za njega pomoću trisaccharides pridruže GAG. COR-1 molekule proteina može pričvrstiti do 100 GAG.

U ćeliji proteoglikana su povezani s hijaluronskom kiselinom. Oblik kompleks supramolekulskih kompleksa. Ona se sastoji od hijaluronske kiseline, specifičnog vezivanja proteina i proteoglikana. Elastična GAG lanaca sastoji od proteoglikana formiraju makromolekula oblik Mesh strukture. Takva hemijska struktura pruža funkciju molekularnih sita imaju specifične veličine pora na različitim transport tvari i metabolita. Veličina pora je određen tip GAG vladaju u datom tkiva. Na primjer, vezivnog kapsulu bubrega glomerula daje selektivno transport tvari u procesu ultrafiltracije. S obzirom na pluralitet sulfo i karboksi grupe su polianiona Mesh strukturu sposobnu deponovanja vode, neki kacijama (K +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).




Osim toga proteoglikana, glikoproteina sadrži osnovne supstance.

glikoproteini

Njihova ugljenih hidrata komponenta - je oligosaharida koji sadrži za 10 - 15 monomernih jedinica. Ove monomernih jedinica su uglavnom manji monosaharida: manozu, fukoze i metilpentozy Ramnoza, arabinoze, ksiloza. Na kraju ovog postoji još jedan oligosaharida derivat monosaharida: sijalične kiselina (acil derivat Neuraminska kiselina). Ako se koncentracija sijalične kiseline u krvi raste - stoga je raspad ekstracelularnog matriksa. To se dešava u toku zapaljenja.

Glikoproteini su podijeljeni u 2 grupe:
1. Topiva
2. Nerastvorljivo.

Ugljenih hidrata dio glikoproteina je visoko varijabilna. Važno je slijed monosaharida, kao i redoslijed aminokiselina u proteinu dijelu. Glikoproteina najviše proučavali rastvorljiva i nerastvorljiva laminin, fibronektin.

Rastvorljivi glikoprotein određeni protein - fibronektina. Molekularne težine od fibronektina - 440 kDa. Sastoji se od dvije polipeptidna lanca povezana disulfid mosta. To je vezivanja sa proteoglikana, sa vlaknastim strukturama, glikolipida ćelijskih membrana. Dakle, pod nazivom fibronektin "molekularne ljepilo". To se obično nalazi na površini fibroblasta i uključena je u prianjanje svih ovih ćelijskih struktura, i, shodno tome, mob. Poznato je da kada je količina tumorskih bolesti fibronektina smanjen, koji promovira metastaze tumora.

Od topivih glikoproteini uključuju COR-protein - a proteoglikana komponenta, vezujući proteini, kao i veliki broj proteina krvne plazme.

Nerastvorljivo oblik glikoproteini "ram". "stroma" ekstracelularnog matriksa.
Nerastvorljivih glikoproteini uključuju laminin. Molekularne težine proteina - 10.000 kDa. On sadrži iste komponente ugljikohidrata, kao što su gangliozida i ćelijske membrane.

Komponente ugljenih hidrata u glikoproteina kao i glikoproteina i ugljenih hidrata komponente imaju svojstva antigena tkiva.

Katabolizma KOMPONENTE osnovnih supstanci

To je pod uticajem nekih hidrolaze.

Na primjer, glikoproteini neuraminidaze cijepa od N-acetylneuraminic (sijalične) kiselina, te su destabilizovao glikoproteina apsorbira makrofaga. Prema tome, koncentracija u krvi sijalične kiseline - karakterističan vezivnog stanja tkiva. Ova koncentracija je znatno povećan u upalne procese.

Kada neuspjeh katabolički enzimi osnovne supstance razviti bolest - mucopolysaccharidoses, na kojoj je akumulacija u tkivima različitih GAG.

Vlakana vezivnog tkiva

U ekstracelularnog matriksa su 2 vrste vlaknastih struktura: kolagena i elastina vlakna. Njihova glavna komponenta je nerastvorljivo proteina kolagena.

Kolagen - protein kompleks odnosi na grupu glikoproteina ima kvartarnih strukturu, njegova molekularna težina je 300 kDa. To je 30% od ukupnih proteina u ljudskom tijelu. Njegova fibrilaran struktura - Spiralni-zavojnica koja se sastoji od 3-alfa-lanaca. Rastvara u vodi, soli rješenja, razrijeđene otopine kiselina i lužina. To je zbog primarne strukture kolagena. U 70% kolagena amino kiseline su hidrofobne. Amino kiseline u dužini lanca polipeptida su raspoređeni u grupama (trijada) međusobno slične strukture, koja se sastoji od tri amino kiseline. Svaki treći amino kiseline u primarnoj strukturi kolagena - je glicina (trijada (ili grupa): (Gly-X-Y) n, gdje je X - bilo aminokiselina ili hidroksiprolina, Y - bilo aminokiselina ili hidroksiprolina ili hydroxylysine). Ove amino grupe u lancu polipeptida se ponavljaju. Neobična i sekundarne strukture kolagena: Prvi korak zavojnice red predstavlja samo 3 aminokiseline (čak i malo manje od 3), umjesto 3,6 aminokiselina po 1 krug, kao što mogu vidjeti u drugim proteinima. Ovo čvrsto spirala omatanje zbog prisustva glicina. Ova opcija određuje gornje strukture kolagena. Molekula kolagena je napravljen od 3 lanaca i trostruki spirale. Ovaj triple helix se sastoji od 2 alfa1-lanca i jednog lanca 2 slovna. U svakom lancu 1.000 aminokiselinskih ostataka. Lanci su paralelne i imaju neobičan slaganje prostor: sve se nalazi izvan hidrofobnih amino radikala. Postoji nekoliko vrsta kolagena, genetski različita.

sintezu kolagena




Postoji 8 faze kolagena biosinteze: 5 intracelularne i 3 ekstracelularnog.

1. faza
Javlja se na ribozome sintetiziran molekula prekursora: preprokollagen.

2. faza
Upotreba peptida signala &ldquo-pre&rdquo- transport molekula u tubulima endoplazmatičnog retikulum. Postoji Cepane "unaprijed" - formirana "Procollagen".

3- STAGE
ostataka aminokiselina lizina i prolina u sastav kolagena molekula oksidira enzima prolyl i lysyl hidroksilaze (ovih oksidativnih enzima su monooxygenases podpodklassu) (vidi sliku). Nedostatak vitamina "C" - askorbinska kiselina se posmatra skorbuta, - bolesti uzrokovane neispravan sintezu kolagena sa niskim mehaničke čvrstoće koji izaziva, posebno, labavljenje vaskularnog zida i drugih nepovoljnih pojava.

4. faza
Posttranslacionom modifikacija - glikozilacije Procollagen enzimom Glikozilna transferaze. Ovaj enzim prenosi glukoze ili galaktoze u hidroksilne grupe hydroxylysine.

5. faza
Final intracelularni faza - je formiranje triple helix - tropocollagen (topiv kolagen). Kao dio PRO-sekvenca - kiseline cistein amino koji formira disulfid veze između lanaca. Proces spirale.

6. faza
Tropocollagen luči u vanćelijske medij, gdje amino i karboksiproteinazy cepane (pro -) - sekvenca.

7. faza
Kovalentno "šavovima" tropocollagen na "end-to-end" da formiraju nerastvorljivo kolagena. U ovom procesu dijelu dobije enzim lysyl oksidaze (flavometalloprotein sadrži FAD i Cu). Oksidacija se javlja i radikalne deaminaciji lizina da formira aldehid grupu. Onda, između dva je aldehid radikala lizin obveznica. Tek nakon više cross-linking kolagena vlakna se na svoju jedinstvenu snagu, postaje ne rastezljiv vlakana. Lysyl oksidaze je Cu-zavisni enzima, tako da je nedostatak bakra u organizmu smanjuje snagu vezivnog tkiva, zbog značajnog povećanja u iznosu od topivih kolagena (tropocollagen).

8. faza
Udruženje molekula nerastvorljivo kolagena na "drugu stranu-to-side." Udruženje vlakana se vrši tako da se svaka uzastopni niz se menja 1/4 svoje dužine u odnosu na prethodni krug.

elastičnih vlakana

2. tip vlakna - elastična. Struktura baze - proteina elastina. Elastina je više hidrofobnim od kolagena. To do 90% hidrofobnih aminokiselina. Mnogi od lizina, postoje područja sa strogo definiran redoslijed aminokiselina. Lanci se slažu u prostoru u obliku globula. Globule jednog polipeptidni lanac zove alfa elastina. Zbog ostataka lizina interakcije između molekula alfa-elastina.



U formiranju ove strukture su uključeni lizin aminokiselina radikala. Ova struktura desmosine. Desmosine - što je piridin strukturu koja se formira reakcijom 4-lizin alfa-elastina molekula.

Cellular elemente vezivnog tkiva.

To fibroblasta, mastocita i makrofaga. U tim procesima javljaju sintezu strukturnih komponenti i obrađuje vezivnog slom tkiva. Kolagen se ažurira za 50% u 10 godina. Fibroblaste su sintetske procese: kolagen, elastin.